Поиск

Полнотекстовый поиск:
Где искать:
везде
только в названии
только в тексте
Выводить:
описание
слова в тексте
только заголовок

Рекомендуем ознакомиться

'Документ'
В марте экономика нашей страны, по-прежнему, испытывая сильнейший инвестиционный и кредитный голод, практически уже достигла нижних границ своего акт...полностью>>
'Конкурс'
В 2008 году Музеями Московского Кремля была подана проектная заявка на конкурс "Меняющийся музей в меняющемся мире". Этот ежегодный грантов...полностью>>
'Документ'
Французский культурно-информационный центр «Альянс Франсез - Новосибирск» при поддержке Посольства Франции в России приглашают принять участие в пров...полностью>>
'Документ'
науково-технічна конференція “ПРИЛАДОБУДУВАННЯ: стан і перспективи” відбудеться в Національному технічному університеті України “Київський політехніч...полностью>>

Методические указания по изучению дисциплины и задания для выполнения контрольных работ для студентов-заочников специальности 1-74 03 01 зоотехния

Главная > Методические указания
Сохрани ссылку в одной из сетей:

2.1. Ферменты

Ферменты или энзимы – это специфические белки, вырабатываемые всеми живыми клетками и выполняющие роль биокатализаторов.

Вещества, которые в клетке подвергаются превращению при участии ферментов, называют субстратом данного фермента.

По химической природе ферменты являются белками и, как обыч-

ные белки, подразделяются на простые (протеины) или однокомпонентные и сложные (протеиды) или двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты построены только из остатков аминокислот. Двухкопонентные, кроме белковой части (апофермент), содержат небелковую часть (кофактор). Объединяясь, апофермент и кофактор образуют активную молекулу двухкомпонентного фермента, названную холофермент. В качестве кофактора могут выступать вещества неорганической природы – ионы металлов (Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+ и другие) и органической природы. В составе последних чаще выступают остатки водорастворимых витаминов. Например, кофермент ацилирования содержит остаток витамина В3, тиаминпирофосфат и пиридоксальфосфат – это фосфорные эфиры соответственно витаминов В1 и В6. Нуклеотиды НАД и ФАД содержат остатки витаминов В5 и В2 . Помимо витаминов, кофакторами могут выступать органические кислоты (липоевая кислота), фосфорные эфиры сахаров, свободные нуклеотиды и т. д.

Большинство природных ферментов относится к сложным белкам и содержат две и более полипептидные цепи или субъединицы, т. е. являются олигомерными. Олигомерные ферменты, катализирующие разные, но взаимосвязанные реакции, объединены в мультиферментные комплексы (системы). Например, синтез жирных кислот в организме осуществляют семь ферментов, объединенных общим названием синтеза жирных кислот. В мультиферментном комплексе продукт первой реакции является субстратом для второй и т.д.

Изучая строение ферментов, определите понятие проферментов и изоферментов и их значение для организма.

В каталитическом акте участвует не вся молекула фермента, а небольшая ее часть, называемая активный центр (АЦ). АЦ представляет собой трехмерное образование (углубление) на поверхности фермента, в котором сконцентрированы радикалы аминокислот, располагающиеся далеко друг от друга в полипептидной цепи при формировании первичной структуры будущего белка на рибосомах. АЦ включает радикалы аминокислот, содержащие полярные группировки (–ОН, –NH2, –COOH, –SH), а у сложных ферментов еще и кофактор.

Для осуществления каталитического превращения субстрата, АЦ и субстрат должны пространственно совпасть или быть комплементарны друг другу (согласно модели «ключ-замок»). У некоторых ферментов форма АЦ становится комплементарной форме субстрата только после связывания этого субстрата. Этот процесс называют индукцией соответствия.

Кроме АЦ молекулы многих ферментов содержат аллостерический центр, связывание с которым некого низкомолекулярного вещества

(модулятора или эффектора) изменяет пространтсвенную структуру АЦ. Если связывание модулятора аллостерическим центром фермента приводит в активное состояние АЦ, то такие вещества называют активаторами, если в неактивное – ингибиторами. Чаще модуляторами выступают субстраты катализируемых реакций, ионы металлов, а в роли эффекторов выступают, в основном, гормоны или конечные продукты реакций. Ферменты, обладающие аллостерическим центром (регуляторные), способны регулировать течение биохимических реакций в клетке.

При изучении метаболических путей превращения аминокислот моносахаридов, липидов необходимо узнавать регуляторные ферменты, ориентироваться, какое вещество выступает в роли модулятора (эффектора).

При протекании любой химической реакции прореагируют лишь те молекулы, которые обладают определенным запасом энергии. Энергия, необходимая для химического взаимодействия, называется энергией активации (Еа), молекулы, обладающие такой энергией – активными. Энергия активации характеризует энергетический барьер, который нужно преодолеть, чтобы привести реагирующие вещества в активное состояние. Чем меньше нужно энергии активации для преодоления энергетического барьера, тем быстрее протекает реакция. Понизить энергию активации можно, изменив условия протекания реакции (t, P, h, встряхивание и т. д.), а также, применив катализатор.

Ферменты как биологические катализаторы работают при низких (физиологических) температурах в нормальных условиях. Механизм ферментативной реакции раскрывает схема, разработанная Л. Мехаэлисом и М. Ментоном (1913г.).

I II III

Е+SESEZEPE+P,

где I, II, III – это выделяемые стадии;

Е – фермент. согласно схеме, из реакции он выходит в неизменном виде, поэтому может использоваться клеткой многократно;

S – субстрат. концентрация субстрата определяет скорость ферментативной реакции, чем больше концентрация, тем быстрее протекает реакция;

ЕS – ферментсубстратный комплекс;

ЕZ –переходный ферментсубстратный комплекс. Это II стадия, она

наиболее медленная. Происходит сам акт катализа: расшатывание связей субстрата, их разрыв и образование новых. ЕZ значительно снижает энергию активации субстрата;

Р – продукт реакции. На III стадии происходит отделение продукта реакции от комплекса фермент-продукт (ЕР). Протекает очень быстро. Выход продукта реакции обычно – 100%.

Для названий ферментов используется тривиальная, рациональная и систематическая номенклатура. тривиальное название следует просто запоминать. они употребимы для ограниченного числа ферментов (пепсин, трипсин, химотрипсин и т. д.). Чаще используется рациональная номенклатура, согласно которой название фермента составляют из корня латинского названия субстрата с прибавлением суффикса –аза. Например, каталитическое расщепление дисахарида мальтозы осуществляет фермент мальтаза, сахарозы – сахараза, крахмала (по латыни амилум) – амилаза и т.д. Иногда в таком названии фермента может быть отражен тип катализируемой реакции. Например, лактатдегидрогеназа (де – отнимаю, гидро – водород), пируватдекарбоксилаза (де – отнимаю, карбоксил – карбоксильную группу) и т. д. Достоинство этой номенклатуры – краткость, недостаток – ограниченная информация о субстрате и типе химической реакции.

С 1961 г. используется международная (систематическая) номенклатура. При составлении систематического названия, кроме названия субстрата, типа катализируемой реакции и окончания -аза, может учитываться и природа химической реакции. Согласно международной номенклатуре, каждый фермент имеет свой шифр, основанный на четырехзначном десятичном коде. Например, фермент с рациональным названием аланиндегидрогеназа имеет шифр

КФ 1. 4. 1. 1.

классификация фермента

номер класса фермента

номер подкласса

номер подподкласса фермента

порядковый номер фермента

Аланиндегидрогеназа катализирует гидролитическое дезаминирование аминокислоты L-аланина до пировиноградной кислоты по схеме.

L-аланин+Н2О+НАД+=пируват+NH3+НАДН2

окисленная восстановленная

форма форма

Систематическое название фермента L-аланин:НАД – оксидоредуктаза (дезаминирующая).

Все известные ферменты в зависимости от типа катализируемой реакции делят на шесть главных классов. Принцип названия фермен-

тов данного класса указан в скобках, двоеточие и тире проставляются

при составлении конкретных названий.

1. Оксидоредуктазы (донор : акцептор – оксидоредуктаза). Катализируют окислительно-восстановительные реакции (ОВР). Окисление в живых клетках осуществляется преимущественно путем отщепления атомов водорода (дегидрированием) или электронов от субстратов. Дегидрирование осуществляют ферменты дегидрогеназы.

Выделяют анаэробные и аэробные дегидрогеназы. Анаэробные осуществляют перенос атомов водорода на любой субстрат, кроме кислорода, по следующей схеме:

Н дегидрогеназы Н

S + S2 ––––––– S1 + S2

H H

субстрат окисленная

(восстановленная форма

форма)

Например, при окислении углеводов образуется молочная кислота, окисление которой осуществляется при участии лактатдегидрогеназы. систематическое название

CH3 CH3

CH–OH лактатдегидрогеназа (НАД+) С=О +НАДН+Н+

СООН СООН

молочная кислота ПВК

L-лактат: НАД-оксидоредуктаза, где НАД является коферментом и выступает как субстрат (акцептор), принимающий водород. НАД в ходе реакции принимает 1 электрон, но в схемах биохимических реакций допускается краткая запись НАДН2.

Реакции ОВР лежат в основе тканевого окисления различных веществ, поэтому важно знать, как осуществляется окисление-восстановление при участии таких оксидоредуктаз, как каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, оксигеназы и т. д.

2. Трансферазы (донор : акцептор – транспортируемая группа –трансфераза). Катализируют перенос различных групп и остатков молекул. В зависимости от типа переносимой группы различают метилтрансферазы (перенос групп –СН3), гликозилтрансферазы (перенос остатков молекул углеводов), аминотрансферазы (перенос аминогрупп –NH2), фосфатрансферазы (перенос фосфатных групп). Например, реакциям синтеза или окисления предшествует реакция активации

субстратов путем их фосфорилирования или присоединения остатка ортофосфорной кислоты (Н3РО4).

Фосфорные остатки переносятся обычно с АТФ, и данные ферменты называют киназы.

СН2–ОН СН2–О–РО3Н2

Н Н Н Н

гексокиназа

ОН Н + АТФ ОН Н + АТФ

ОН ОН ОН ОН

Н ОН Н ОН

,Д-глюкоза глюкозо-6-фосфат

3. Гидролазы (субстрат – гидролаза). Участвуют в расщеплении внутримолекулярных связей (кроме С–С) гидролитическим путем. К гидролазам относят все пищеварительные ферменты (амилаза, мальтаза, липаза, пепсин и другие пептидазы). Например, пептидазы осуществляют гидролиз пептидных связей в молекуле белка.

О +НОН ОН

СH3–CH–C–NH–CH–COOH дипептидаза СH3 CH2

NH2 CH2 CH–NH2 + CH–NH2

OH COOH COOH

дипептид аланилсерин L-аланин L-серин

4. Лиазы (субстрат – отщепляемая группа – лиаза). Лиазы расщепляют внутримолекулярные связи негидролитическим путем, или катализируют присоединение атомных групп по месту разрыва двойных связей. Например:

COOH COOH

CH фумарат- СН2

CH + H OH гидротаза СН–ОН

СООН СООН

фумаровая кислота L-яблочная кислота

5. Изомеразы (субстрат тип изомеризации – изомераза). Катализируют реакции взаимопревращения изомеров.

Например,

O

C Н CH2–OH

СН–ОН триозофосфат- С=О

СН2–О–РО3Н2 изомераза СН2–О–РО3Н2

глицеральдегид-3-фосфат диоксиацетонофосфат

6. Лигазы или синтетазы (субстрат : субстрат-лигаза). Катализируют реакции синтеза сложных веществ из более простых путем соединения остатков молекул. В реакциях синтеза используется энергия АТФ и других высокоэнергетических соединений. Например, реакция синтеза щавелевоуксусной кислоты (ЩУК) в организме протекает путем удлинения молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) на один атом углерода введением в ее молекулу СО2.

CH2–H пируваткарбоксилаза COOH

C=O +CO2 +АТФ CH2

COOH С=О

СООН

ПВК ЩУК

В данной теме следует изучить химическое строение ферментов. Подробно разобраться в общих закономерностях строения активного центра ферментов – той небольшой части молекулы, которая отвечает за связывание, удержание и превращение субстрата в ходе каталитического акта. Осмыслить и понять биологическое и практическое значение наличия у некоторых ферментов аллостерических центров и использования ингибиторов и активаторов для регуляции ферментативной активности. Следует различать строение активного центра простых (однокомпонентных) и сложных (двухкомпонентных) ферментов. Изучить, какие вещества небелковой природы могут выступать в качестве активной части ферментов (кофактора). Необходимо детально изучить материал о механизме действия ферментов, кинетике ферментативной реакции. Каким образом меняется скорость ферментативной реакции в зависимости от температуры, реакции среды, концентрации фермента и субстрата.

Обратите внимание на то, что ферменты являются глобулярными белками, обладающими всеми физико-химическими свойствами обычных белков, не наделенных каталитической функцией. При этом ферменты обладают свойствами, присущими только им. Это – специфичность и обратимость действия, высокая каталитическая активность.

Изучите классификацию и номенклатуру ферментов, применение ферментов в зоотехнической и ветеринарной практике.

Л и т е р а т у р а: [3, с. 292-336].

Вопросы для самопроверки

1. Что такое ферменты, проферменты и изоферменты? Какова их химическая природа, свойства, химическое строение и значение?

2. Какие вещества наиболее часто выступают в роли кофактора? Приведите примеры.

3. Что лежит в основе механизма действия ферментов? Какова кинетика ферментативного катализа?

4. Приведите примеры ферментов всех шести классов наиболее

распространенных в организме животных.

5. Применение ферментов в народном хозяйстве, медицине, ветеринарии и животноводстве.

6. Как зависит каталитическая активность ферментов от температуры, реакции среды, концентрации и сродства субстрата?

2.2. Витамины

Витамины – это биологически активные вещества различной химической природы, необходимые организму в небольших количествах и выполняющие самостоятельно или в составе ферментов каталитическую функцию.

Витамины отличаются от других органических пищевых веществ двумя характерными признаками:

а) они не включаются в структуру тканей;

б) не используются организмом как энергетический материал.

В настоящий момент употребимы три вида номенклатуры. Первая исторически сложилась по названию заболевания, развивающегося при недостатке или отсутствии витамина в пище, с приставкой анти. Например, антиксерофтальмический, антирахитический, антигеморрагический. Эта же номенклатура включает в себя и физиологические названия, такие как витамин роста, витамин размножения (плодовитости)

и т. д. Кроме того, используют обозначения витаминов латинскими буквами: А, D, E, К … . Сходные по химическому строению вещества, обладающие характерным физиологическим действием конкретного витамина, принято называть витамерами и обозначать индексом. Так, витамин А имеет три витамера (А1, А2, А3), витамин D – пять, Е представлен большой группой витамеров, из которых наиболее распространены -, -, -, токоферолы. Согласно третьей номенклатуре, витамину присваивают химическое название. Чтобы ориентироваться в названиях витаминов, рекомендуем составить таблицу следующего образца.

Номенклатура витаминов

п.п.

Буквенное

обозначение

Химическое

название

Физиологическое

название

1

А

ретинол

антиксерофтальмический

2

D

кальциферолы

антирахитный

3

Е

токоферолы

антистерильный

4

К

филохиноны

антигеморрагический

5

В1

тиамин

антиневритический

6

В2

цианкобаламин

антианемический

и т. д.

По физико-химическим свойствам классифицировать витамины затруднительно, в частности, по растворимости выделяют две большие группы витаминов: жирорастворимые и водорастворимые. Отдельно выделяют условную группу витаминоподобных веществ, которые отличаются от витаминов тем, что потребность организма в них выше. Например, суточная потребность взрослого человека в витамине В5 составляет 15-25 мг, в витамине F (условно витаминоподобного вещества) 5-10 г.

Согласно программе курса, необходимо изучить из жирораствори-

мых витаминов витамины : А, Д, Е, К, F, убихинон; из группы водорастворимых: В1, В3, В5, В6, В12, Вс, Н, Р, С и витаминоподобные вещества: парааминобензойную кислоту, липолевую кислоту, холин, ионозит, витамин U, В15.

организм животных и человека практически не синтезирует витамины или синтезирует в недостаточном количестве. Растения и микроорганизмы способны к первичному синтезу витаминов, поэтому основным источником витаминов для животных и человека служит растительная пища, продукты жизнедеятельности микрофлоры, в частности, микрофлоры ЖКТ и, в меньшей степени, пища животного происхождения.

С пищей витамины могут поступать как самостоятельные вещества, так и в форме провитаминов, которые в тканях организма превращаются в активные формы витаминов. В свою очередь провитамины могут быть представлены биохимическим комплексом витамина с другими соединениями, например, белками и липидами, или в виде самостоятельных веществ. Например, каротины являются провитаминами витамина А. поступая в организм, они превращаются в витамин А путем окисления или расщепления. В первом случае из одной молекулы -каротина образуется 1 молекула витамина А, во втором – 2 молекулы витамина А. Нарушение баланса витаминов в организме проявляется в форме недостатка витамина. Это состояние названо гиповитаминоз. крайне выраженный дефицит называют авитаминозом, избыток витамина – гипервитаминоз. Как правило, наиболее распространен гиповитаминоз сразу нескольких витаминов – полигиповитаминоз. Гипервитаминоз встречается редко, характерен для жирорастворимых витаминов и, в основном, при передозировке вводимого витамина. Недостаток или избыток витамина одинаково отрицательно отражается на метаболизме и определяется по специфичным признакам для конкретного витамина.

Основными причинами заболеваний, связанных с витаминами, являются следующие.

1. Недостаточное или полное отсутствие витамина в пище.

2. Неспособность выделить витамин из пищи и усвоить его. Здесь может быть ряд своих причин:

- заболевание ЖКТ и нарушение всасывания;

- прочный биохимический комплекс, который можно разрушить дополнительной обработкой пищи для животных. Это термическая обработка кормов;

- несбалансированный рацион: жирорастворимые витамины требуют присутствия жиров, водорастворимых белков-переносчиков;

- введение медпрепаратов, подавляющих микрофлору ЖКТ и, в частности, преджелудков у жвачных.

3. Физиологически повышенная потребность организма в витаминах во время роста, беременности, болезни.

4. Присутствие в кормах антивитаминов. Это вещества, сходные с витаминами по химическому строению, но не обладающие их свойствами, т. е. они включаются в обмен веществ вместо витаминов и нарушают его. Например, вместо ПАБК у микроорганизмов в метаболизм включаются сульфаниламиды и задерживают рост микроба.

Помимо структурных аналогов, выделяют и различают антивитамины биологического происхождения: ферменты и белки, расщепляющие или связывающие молекулы витаминов. Например, тиаминаза расщепляет В1. ее много в стенке кишечника сырой рыбы, поэтому нежелательно использовать фарш из сырой рыбы в звероводстве, белок сырого яйца – авидин связывает биотин и переводит его в неактивную форму.

Изучите характерные особенности витаминов одной группы, обратите внимание на номенклатуру витаминов и заболевания, связанные с отсутствием, недостатком или избытком витаминов в организме. Разберитесь в причинах, вызывающих эти заболевания.

Изучая отдельные витамины, обратите внимание на наличие витамеров, провитаминов, антивитаминов данного витамина, химическое строение и участие в биологических процессах, а также специфичные признаки заболеваний, связанных с витаминами и источники витамина для животных. При изучении биологической роли витаминов и витаминоподобных веществ необходимо видеть взаимосвязь витаминов и ферментов, как активной части последних.

Обобщая изученный материал по теме «Витамины», рекомендуем составить краткий конспект-схему по каждому витамину согласно следующей схемы:

Все возможные названия витамина

Химические

формы

Участие

в

обмене

веществ

Специфические признаки

недостаточности витамина

в организме

Источники

В5 (РР),

ниацин, антипеллагрический, никотиновая кислота, никотинамид

Неактивная:

поступает с кормом

СООН

никотиновая

кислота

О

С

NH2

никотинамид

Активная: кофермент НАД+ (никотинадениндинуклеотид) кофермент дегидрогеназ

- переносчик водорода в биологических ОВР;

- участвует в матричном синтезе нуклеиновых кислот;

- влияет на процесс деления клеток;

- как аллостерический регулятор ряда ферментов энергетического обмена

- симметричные дерматиты на открытых участках кожи (пеллагра);

- развивается диарея, невриты;

- атрофия и болезненность языка

Отходы мукомольной промышленности: дерть, отруби,

дрожжи,

шроты

Л и т е р а т у р а: [3, с. 238-292].

Вопросы для самопроверки

1. Что такое витамины, провитамины, антивитамины, авитаминозы, гиповитаминозы, гипервитаминозы? Что является источником витаминов?

2. Дать краткую характеристику жирорастворимых (А, D, E, F, K, Q) и водораcтворимых (B1, B2, B3, B5, B6, B12, Bc, H, C, P) витаминов.

3. Дать краткую характеристику витаминоподобным веществам (ПАБК, витамин В15, инозит, коэнзим Q, витамн U, холин, линолевая кислота).

4. Какие мероприятия необходимы для профилактики известных авитаминозов у животных?



Скачать документ

Похожие документы:

  1. Методические указания по изучению дисциплины и задание для контрольной работы студентам-заочникам высших сельскохозяйственных учебных заведений по специальности 1-740301

    Методические указания
    Методические указания разработаны на основании Программы по изучению дисциплины «Охрана труда» для высших сельскохозяйственных учебных заведений по специальностям
  2. Методические указания по изучению дисциплины и выполнению контрольной работы для студентов-заочников агробиологического факультета

    Методические указания
    Приведены методические рекомендации по изучению дисциплины, содержание разделов дисциплины, контрольные вопросы для самопроверки. Представлены вопросы для выполнения контрольного задания.
  3. Методические указания для студентов очного и заочного отделения к самостоятельным работам по

    Методические указания
    Методические указания к самостоятельным работам по дисциплинам "Сельскохозяйственной радиобиология" (специальность 110401 – Зоотехния), “Сельскохозяйственная радиология” (специальность 110305 - Технология производства и
  4. Паказальнік літаратуры, якая прапануецца для пераразмеркавання выпуск 1, 2010 г

    Документ
    Прапануем першы выпуск Паказальніка літаратуры, які змяшчае інфар-мацыю аб новых паступленнях у фонд ўнутрырэспубліканскага дакументаабме-ну і пераразмеркавання аддзела камплектавання фондаў Нацыянальнай біблія-тэкі Беларусі.
  5. 2009 учебно-программная документация нормативные документы в образовании учебно-методическая литература дидактические материалы учебно-наглядные и справочные пособия видеофильмы Москва 2008 г г

    Литература
    Одним из направлений деятельности ФИРО является разработка стандартов профессионального образования, учебно-программной и учебно-методической документации.

Другие похожие документы..